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Proteinkinase PK-AURB-A010說明書

 更新時間:2018-09-25 點擊量:1246

 

激酶和信號傳導研究產品

Biaffin的網上商店Proteinkinase.biz為激酶研究和探索細胞信號傳導途徑提供試劑,重組蛋白和服務。

我們(men) 專(zhuan) 注於(yu) 激酶相關(guan) 產(chan) 品:

  • 重組蛋白激酶
  • 蛋白激酶抑製劑
  • 蛋白質和肽底物
  • 激酶和細胞信號通路的激活劑
  • 用於ATP測定的生物發光測定和試劑
  • 激酶和磷酸特異性抗體
  • 細胞因子和生長因子小號
  • 重組CD抗原
  • 生物標誌物蛋白質

Proteinkinase.biz是Biaffin GmbH&Co KG的在線商店和分銷平台,提供激酶研究和探索細胞信號通路的研究工具。我們(men) 的產(chan) 品係列包括重組蛋白(蛋白激酶,磷酸酶,細胞因子),激酶和磷酸酶抑製劑,底物,激酶和磷酸特異性抗體(ti) 以及用於(yu) 定量細胞ATP濃度的生物發光測定。

 

 

激酶

 

 

 

 

 

 

激酶

重組蛋白,脂質和核苷酸激酶

激酶 - 用於(yu) 激酶研究和蛋白質磷酸化的重組和催化活性和非活性激酶。

請注意:產(chan) 品在幹冰上運輸。

激酶是嚴(yan) 格調節的關(guan) 鍵酶,其通過將磷酸基團連接至受體(ti) 而改變基質的性質,所述受體(ti) 可以是小分子,脂質或蛋白質底物(至Ser,Thr或Tyr殘基)。激酶參與(yu) 信號轉導途徑並參與(yu) 碳水化合物,脂質,核苷酸,氨基酸殘基,維生素和輔因子的代謝。

蛋白激酶功能在從(cong) 大腸杆菌到人類的進化上是保守的,並且在多種細胞過程中起作用,包括分裂,增殖,凋亡和分化。

Recombinant human Aurora-B, protein kinase, 10 µg

Recombinant human protein kinase Aurora B, active enzyme

Alternate names: AURKB, AIM1, AIK2, AIM-1, ARK2, AurB, IPL1, STK12, STK5, Aurora kinase B

Order No.: PK-AURB-A010

背景:Aurora激酶在細胞分裂過程中在中心體(ti) 成熟,紡錘體(ti) 組裝和染色體(ti) 分離中起關(guan) 鍵作用。雖然酵母中僅(jin) 存在一種激酶,但迄今為(wei) 止已在哺乳動物細胞(AuroraA,AuroraB和AuroraC)中發現了三種不同的極光激酶。三種促有絲(si) 分裂的絲(si) 氨酸/蘇氨酸激酶實現不同的功能。盡管AuroraA在中心體(ti) 成熟和雙極紡錘體(ti) 形成中起重要作用,但AuroraB是染色體(ti) 雙向和胞質分裂所必需的。第三個(ge) 成員,AuroraC,在減數分裂期間在雄性生殖係中特異性表達。三種人激酶共享非常保守的C-末端催化結構域,但它們(men) 中的每一種都具有大小和順序不同的N-末端。AuroraA和AuroraB在各種人類癌症中同時過表達,表明極光激酶可能在致癌轉化中起作用。

人類蛋白激酶Aurora B,人類Aurora-B氨基酸A2-A344,N末端與(yu) GST-HIS6融合

理論MW:70.0kDa(融合蛋白)
表達係統:杆狀病毒感染的Sf9細胞
純度:> 90%。
儲(chu) 存緩衝(chong) 液:50 mM HEPES pH 7.5,100 mM NaCl,5 mM DTT,4 mM還原型穀胱甘肽,20%甘油
儲(chu) 存溫度: - 80°C(避免反複凍融循環!)
運輸條件:幹冰
蛋白質濃度:0.5 mg / ml(使用BSA作為(wei) 標準蛋白的Bradford方法)
比活度:120,000pmol / mg×min

Entrez基因ID:9212  
UniProtKB:Q96GD4

訂購信息:在幹冰上運輸

產(chan) 品特定參考文獻:

Gautschi O,Heighway J,Mack PC,Purnell PR,Lara PN Jr,Gandara DR。(2008)“Aurora激酶作為(wei) 抗癌藥物靶標.Clin Cancer Res.14(6):1639-48。


Barr AR,Gergely F.(2007)“Aurora-A:主軸杆的製造商和斷路器”。J Cell Sci。120(Pt 17):2987-96。

Taylor S,Peters JM。(2008)“Polo和Aurora激酶:源自化學生物學的經驗教訓。” Curr Opin Cell Biol。; 20(1):77-84。

 

  • 蛋白激酶
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重組蛋白激酶

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蛋白激酶 - 重組,催化活性和非活性蛋白激酶,適用於(yu) 激酶研究和生化分析中蛋白磷酸化的用途。

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蛋白激酶 - 蛋白激酶

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請注意:這些蛋白質是在幹冰上運輸的

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核苷激酶

重組表達或純化的核苷激酶

負責核苷磷酸化的重組或純化的催化活性激酶。

請注意:這些產(chan) 品是在幹冰上運輸的。

 

脂質激酶

重組脂質激酶

能夠磷酸化磷酸肌醇的肌醇環的重組表達的和催化活性的脂質激酶。

請注意:這些產(chan) 品是在幹冰上運輸的。

 

生物素化的激酶

重組生物素化蛋白激酶

人重組和化學生物素化蛋白激酶適用於(yu) 使用SPR和蛋白質印跡分析的激酶分子相互作用分析。

請注意:這些產(chan) 品將在幹冰上運輸。

 

重組牛cGMP依賴性蛋白激酶(PKG)I型α,10μg

重組牛cGMP依賴性蛋白激酶(PKG),I型α,活性酶

替代名稱:重組,人,蛋白激酶,PKG,PRKG1B,PRKGR1A,PRKGR1B

窗體(ti) 頂端

訂貨號: PK-PKGIA-A010

窗體(ti) 底端

 

背景:PKG激酶是AGC激酶家族的成員。不同的同種型,PKG I型和II型,作為(wei) 一氧化氮(NO)和第二信使環狀3',5'-鳥苷一磷酸(cGMP)的關(guan) 鍵介質。。在它們(men) 的N末端,卷曲的線圈促進平行的同型二聚體(ti) 構型,接著是自身抑製結構域(AI)和兩(liang) 個(ge) 串聯環核苷酸(cNT)結合位點,其協同調節C-末端催化活性。PKG-1的N末端由兩(liang) 個(ge) 可選剪接的外顯子編碼,其PKG-1α和PKG-1β同種型。在兩(liang) 個(ge) 位點將cGMP與(yu) 調節結構域結合後,蛋白激酶的活化得到促進,PKG能夠在參與(yu) 調節血小板活化和粘附,平滑肌收縮,心髒功能,基因的許多細胞蛋白上磷酸化絲(si) 氨酸和蘇氨酸。 NO信號通路的表達和反饋。

蛋白激酶G(PKG),cGMP依賴性,I型α同種型,牛。

表達係統:杆狀病毒感染的Sf9細胞
儲(chu) 存緩衝(chong) 液:50mM磷酸鹽,pH 6.8,2mM苯甲脒,1mM EDTA,50%甘油和100mMβ-巰基乙醇
蛋白質濃度:0.72mg / ml(使用BSA作為(wei) 標準蛋白質的Bradford方法)
特異性活性:1U / mg(一個(ge) 單位定義(yi) 為(wei) 蛋白激酶G的量,需要在25℃下使用450nM cGMP在1分鍾內(nei) 將1pmol磷酸鹽摻入底物肽kemptide(LRRASLG)。)
基礎活性:0.4 U / mg(一個(ge) 單位定義(yi) 為(wei) 蛋白激酶G的量,是在25℃下使用0nM cGMP在1分鍾內(nei) 將1pmol磷酸鹽摻入底物肽kemptide(LRRASLG)所需的量。)

Entrez Gene ID:282004 
UniProtKB:P00516

訂購信息:在幹冰上運輸

產(chan) 品特定文獻:


Brent W. Osborne,Jian Wu,Caitlin J. McFarland,Christian K. Nickl,Banumathi Sankaran,Darren E. Casteel,Virgil L. Woods,Jr.,Alexandr P. Kornev,Susan S. Taylor,Wolfgang R. Dostmann(2011 “cGMP依賴性蛋白激酶的晶體(ti) 結構揭示了新的鏈間通信位點”結構。19(9):1317-1327

Fiscus(2002)“參與(yu) 環GMP和蛋白激酶G參與(yu) 神經細胞凋亡和存活的調節。”神經信號。11(4):175-90。

Moon TM1,Osborne BW,Dostmann WR。(2013)“開關(guan) 螺旋:用於(yu) cGMP依賴性蛋白激酶中的質子間通信的假定組合中繼。”Biochim Biophys Acta.1834(7):1346-51。

Wall ME,Francis SH,Corbin JD,Grimes K,Richie-Jannetta R,Kotera J,Macdonald BA,Gibson RR,Trewhella J.(2003)“與(yu) cGMP結合和激活cGMP依賴性蛋白激酶相關(guan) 的機製。”Proc Natl Acad Sci US A. 2003年3月4日; 100(5):2380-5。

產(chan) 品引用:

KötterS1,Gout L,Von Frieling-Salewsky M,MüllerAE,Helling S,Marcus K,Dos Remedioses C,Linke WA,KrügerM。(2013)“肌動蛋白結構域磷酸化的微分變化增加了失敗的人類心髒中的肌絲(si) 僵硬度。” Cardiovasc Res。99(4):648-56。

 

 

 

 

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