Human α-thrombin
產(chan) 品概述
凝血酶
原的蛋白水解活化 絲(si) 氨酸蛋白酶α凝血酶是由酶原凝血酶原的蛋白水解活化產(chan) 生的。酶複合物凝血酶原酶催化凝血酶原中兩(liang) 個(ge) 肽鍵的蛋白水解，從(cong) 而產(chan) 生NH2末端衍生的F1.2區和異二聚體(ti) α-凝血酶。α-凝血酶由“A"鏈（Mr=6000）組成，該鏈通過單個(ge) 二硫鍵與(yu) “B"鏈（Mr=31，000）共價(jia) 連接
α-凝血酶是一種高度特異性的絲(si) 氨酸蛋白酶，由酶原凝血酶原的蛋白水解活化產(chan) 生 （1）。在凝血過程中，凝血酶切割纖維蛋白原形成纖維蛋白，導致凝血的最終步驟，形成纖維蛋白凝塊。凝血酶還負責促因子因子V和因子VIII的反饋激活。據報道，凝血酶可激活因子XIII和血小板，也可作為(wei) 血管收縮蛋白發揮作用。凝血酶的促凝血活性以兩(liang) 種方式被阻止：1）肝素輔因子II或抗凝血酶III/肝素複合物的抑製;或2）用血栓調節蛋白形成複合物。凝血酶/血栓調節蛋白複合物的形成導致凝血酶無法裂解纖維蛋白原並激活因子V和VIII，但增加了凝血酶激活抗凝劑蛋白C的效率。
凝血酶是一種雙鏈酶，由NH2末端“A"鏈（Mr=6，000）和COOH末端“B"鏈（Mr=31，000）組成，它們(men) 通過單個(ge) 二硫鍵保持共價(jia) 連接。人凝血酶比牛凝血酶短 13 個(ge) 氨基酸，這是由於(yu) 人蛋白上的凝血酶切割位點在牛蛋白中不存在。
凝血酶還用於(yu) 細菌中表達的融合蛋白的位點特異性切割 （9-11）。凝血酶敏感位點摻入目標重組蛋白與(yu) 肽或蛋白質之間，以促進純化和/或表達。靶蛋白通過與(yu) 凝血酶的切割從(cong) 表達的雜交體(ti) 中釋放出來。凝血酶可以通過親(qin) 和色譜輕鬆去除。
人、牛和小鼠凝血酶由純化的凝血酶原製備，使用Nesheim等人（2）描述的Lundblad程序（1）的修改。凝血酶以 50%（體(ti) 積/體(ti) 積）甘油/H 2 O 形式提供，應儲(chu) 存在 -20oC。純度通過SDS-PAGE分析確定，並在凝血酶特異性凝血測定中測量活性，並與(yu) 標準化的NIH凝血酶進行比較。凝血酶也可在活性位點被 DFP、FPRck 或生物素化的 FPRck 阻斷的情況下使用。
融合蛋白的切割 凝血酶除了在凝血研究中的廣泛應用外，還可用於(yu) 融合蛋白
的位點特異性切割。凝血酶敏感位點摻入目標重組蛋白與(yu) 肽或蛋白質之間，以促進純化和/或表達。靶蛋白通過與(yu) 凝血酶的切割從(cong) 表達的雜交體(ti) 中釋放出來。凝血酶可以通過親(qin) 和色譜輕鬆去除。批次間的一致性確保每次結果的可重複性。對於(yu) 涉及細胞培養(yang) 的實驗，請聯係我們(men) 討論指ding用於(yu) 細胞培養(yang) 的定製低內(nei) 毒素批次。
地方化血漿
作用方式絲(si) 氨酸蛋白酶，可切割纖維蛋白原形成纖維蛋白;還負責蛋白C的活化，血小板活化和促因子的反饋活化，因子V和因子VIII的激活
分子稱量36,700 (3-6)
消光係數E 1 %
1 厘米米，280 納米
= 18.3 （人類） （6）
= 19.5 （牛） （7）
具體(ti) 活動約 3800 NIH 單位/毫克
等電點7.0-7.6 （人類） （3）
結構兩(liang) 個(ge) 亞(ya) 單位，大約 Mr=6，000 和 31，000
碳水化合物百分比約5%
大小100微克，1毫克，10毫克（1毫克小瓶）
配方50%甘油/水（V/V）
存儲(chu) -20°C
純度>95% 來自 SDS-PAGE
活動確定纖維蛋白原凝血或顯色測定
保質期（正確儲(chu) 存）12 個(ge) 月
產(chan) 品詳情
名稱 Human α-thrombin
編號 HCT-0020
品牌 haemtech
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